Las enzimas son importantes proteínas cuya función es acelerar la velocidad de las reacciones químicas que se producen en el organismo y que son necesarias para mantener su actividad biológica, lo cual realizan al disminuir la energía de activación.
Las reacciones catalizadas por enzimas ocurren a velocidades 1010 a 1014 veces más rápidas que las no catalizadas. Por ejemplo, la ureasa acelera la hidrólisis de la urea en la orina por un factor de 1014. Este factor significa que una reacción catalizada que toma I segundo en producirse podría tomar un tiempo de 3 millones de años sin estar catalizada.
En toda reacción química se produce la transformación de una sustancia inicial, denominada sustrato (S), en una sustancia final o producto (P), según la siguiente notación:
Esta transformación ocurre a través de varias etapas. En primer lugar, la enzima “atrae” el sustrato hacia su superficie; después lo “fija” en una posición determinada, y en este paso intermedio se forma un complejo enzima-sustrato (ES). Enseguida, el sustrato se activa, de modo que sus enlaces se debilitan, dando paso a su transformación. Una vez que la enzima ha realizado la transformación, libera rápidamente el producto de reacción para seguir su labor con otras moléculas de sustrato.
Estructura de una enzima
Como toda proteína, las enzimas están formadas por una gran cantidad de aminoácidos, que cumplen funciones diferenciadas. Entre éstos tenemos los no esenciales, estructurales, de unión y catalíticos.
- Los aminoácidos no esenciales pueden ser reemplazados, y en algunos casos eliminados sin una pérdida significativa en la función o conformación de una enzima.
- Los aminoácidos estructurales son vitales para la conformación de la enzima, “forman su esqueleto”.
- Los aminoácidos de unión participan en la asociación entre la enzima y el sustrato.
- Los aminoácidos catalíticos participan activamente en la transformación del sustrato.
La “estructura” de una enzima puede explicarse en función de los residuos de estos cuatro tipos de aminoácidos. Obviamente, los residuos estructurales, de unión y catalíticos pueden considerarse esenciales y cualquier modificación de éstos disminuye la actividad enzimática. De hecho, si el residuo es particularmente crucial, como en el caso de un residuo clave en la unión o cualquier residuo catalítico, resulta una pérdida total de la actividad.
El sitio donde se encuentra el conjunto de aminoácidos de unión y catalíticos se denomina centro activo de la enzima, un lugar estratégico donde, por medio de uniones intermoleculares, la enzima “atrae” al sustrato en una orientación tal que encajan correctamente, así como las piezas en un rompecabezas.
Regulación de la actividad enzimática
Como ocurre con toda proteína, la actividad de una enzima depende de factores tales como la temperatura, el grado de acidez o pH, las disoluciones salinas, los solventes, los activadores y los inhibidores.
Factor temperatura
Si a una reacción enzimática se le aumenta la temperatura, aumenta la energía cinética de las partículas. El aumento en la movilidad de estas moléculas produce un aumento en el número de colisiones, aumentando la velocidad de la transformación. Si la temperatura continúa aumentando, se comienzan a romper algunas uniones intermoleculares responsables de la conformación de la enzima y, así, comienza a disminuir paulatinamente su actividad. Si la temperatura es excesiva, la enzima se desnaturaliza perdiendo totalmente sus propiedades catalíticas.
Factor pH
Cuando varía el pH del medio, se producen cambios en el estado de ionización de algunos grupos ionizables de una enzima, afectando su estructura tridimensional y, por lo tanto, su actividad biológica. Además, el cambio en el estado de ionización de grupos químicos localizados en el sitio activo, puede alterar el reconocimiento del sustrato o la reactividad de los aminoácidos asociados al sitio activo de la enzima. Todas las enzimas tienen dos valores límites de pH entre los cuales son efectivas. AI traspasarse estos valores, la enzima se desnaturaliza y deja de actuar.
